В биохимическом анализе крови часто используют определение активности . Что представляют собой ферменты? Фермент это белковая молекула, которая ускоряет протекание биохимических реакций в организме человека. Синонимом понятия фермент является термин энзим. В настоящее время оба эти термина используются в одном значении в качестве синонимов. Однако наука, изучающая свойства, строение и функции ферментов, называется энзимологией. Рассмотрим, что же представляет собой данная сложная структура фермент. Фермент состоит из двух частей собственно белковой части и активного центра фермента. Белковая часть называется апофермент, а активный центр кофермент. Вся молекула фермента, то есть апофермент плюс кофермент носит название голофермент. Апофермент всегда представлен исключительно третичной структуры. Третичная структура означает, что линейная цепочка аминокислот преобразуется в структуру сложной пространственной конфигурации. Кофермент может быть представлен органическими веществами ( , В1, В12, флавин, и т.д.) или неорганическими (ионы металлов Cu, Co, Zn и т.д.). Собственно ускорение биохимической реакции производится именно коферментом. Что такое фермент? Как работают ферменты? Вещество, на которое фермент действует, называется субстратом, а вещество, которое получается в результате реакции, называется продуктом. Часто названия ферментов образуются путем прибавления окончания аза к названию субстрата. Например, сукцинатдегидрогеназа расщепляет сукцинат (янтарную кислоту), лактатдегидрогеназа расщепляет лактат (молочную кислоту) и т.д.Ферменты делятся на несколько видов в зависимости от типа реакции, которую они ускоряют. Например, дегидрогеназы проводят окисление или восстановление, гидролазы проводят расщепление химической связи (трипсин, пепсин пищеварительные ферменты) и т.д. Каждый фермент ускоряет только одну определенную реакцию и работает в определенных условиях (температура, кислотность среды). Фермент имеет сродство к своему субстрату, то есть может работать только с этим веществом. Узнавание «своего» субстрата обеспечивается апоферментом. То есть процесс работы фермента можно представить таким образом: апофермент узнает субстрат, а кофермент ускоряет реакцию узнанного вещества. Данный принцип взаимодействия был назван лиганд рецепторным или взаимодействием по принципу ключ замок.То есть, как и к замку подходит индивидуальный ключ, так и к ферменту подходит индивидуальный субстрат. Амилаза крови Амилаза вырабатывается поджелудочной железой и участвует в расщеплении крахмала и гликогена до глюкозы. Амилаза это один из ферментов, участвующих в пищеварении. Наибольшее содержание амилазы определяется в поджелудочной железе и слюнных железах. Существует несколько видов a-амилаза, b-амилаза, c-амилаза, из которых наибольшее распространение получило определение активности a-амилазы. Именно концентрацию этого вида амилазы определяют в крови в лаборатории. В крови человека содержится два типа a-амилазы Р-тип и S-тип. В моче присутствует 65% Р-типа a-амилазы, а в крови до 60% составляет S-тип. Р-тип a-амилазы мочи в биохимических исследованиях называют диастаза, во избежание путаницы. Активность a-амилазы в моче в 10 раз выше, чем активность a-амилазы в крови. Определение активности a-амилазы и диастазы используют для диагностики и некоторых других заболеваний поджелудочной железы. При хронических и подострых панкреатитах используют определение активности a-амилазы в соке двенадцатиперстной кишки. Норма амилазы крови название анализа норма в мккатал/л единицы измерения в Ед/л (Е/л) активность амилазы крови 16-30 мккатал/л 20-100 Ед/л активность диастазы (амилазы) мочи 28-100 мккатал/л до 1000 Ед/л Повышение амилазы крови Повышение активности a-амилазы в крови называется гиперамилаземия, а повышение активности диастазы мочи гиперамилазурия. Повышение амилазы крови выявляется при следующих состояниях: в начале острого панкреатита, максимум достигается через 4 часа от начала приступа, а снижается до нормы на 2-6 сутки от начала приступа (повышение активности a-амилазы возможно в 8 раз) при обострении (при этом активность a-амилазы возрастает в 3-5 раз) при наличии или камней в поджелудочной железе острая вирусная инфекция
Перейти в общий раздел
Содержание статьи:
Биохимический анализ крови, ферменты крови. Амилаза, липаза, АЛТ, АСТ, лактатдегидрогеназа, щелочная фосфатаза - повышение, снижение показателей. Причины нарушений, расшифровка анализа.
О Вашем здоровье на доступном языке
Достоверная научная информация на понятном языке
О вашем здоровье на понятном языке
Здоровьесберегающий сайт
Биохимический анализ крови, ферменты крови. Амилаза, липаза, АЛТ, АСТ, лактатдегидрогеназа, щелочная фосфатаза - повышение, снижение показателей. Причины нарушений, расшифровка анализа. :: Polismed.com
Комментариев нет:
Отправить комментарий